题目：Does AlphaFold2 model proteins’ intracellular conformations? An experimental test using cross-linking mass spectrometry of endogenous ciliary proteins
文献来源:COMMUNICATIONS BIOLOGY | (2023) 6:421
代码：无
简介：结构生物学的一个主要目标是了解蛋白质在其生物学相关状态下的组装。在这里，作者研究了AlphaFold2的结构预测是否匹配天然蛋白的构象。作者在完整的嗜热四膜虫纤毛和天然纤毛提取物中进行了化学交联，在100个最佳采样蛋白中鉴定了1225个分子内交联，为其天然组装蛋白所遵守的距离限制提供了基准。相应的结构预测高度一致，将86.2%的交联残基定位在Cɑ-to-Cɑ距离30 埃内，与交联剂长度一致。43%的蛋白质没有出现违规行为。大多数不一致发生在低置信度区域或域之间。总的来说，具有较低预测对齐误差的AlphaFold2预测对应于更正确的原生结构。然而，作者观察到刚体结构域定向错误的情况，如纤毛蛋白BBC118，这表明将结构预测与实验信息相结合将更好地揭示生物学上相关的构象。
主要内容：
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